Objective: Hair ageing is accompanied by hair fibres becoming irregularly shaped causing them to stick out in irregular directions or have more curliness and being spread out. This is believed to be due to changes within the hair fibre structure which occur with ageing, and one of the causes of these changes could be an increase in the number of protein carbonyl groups present in the hair. The aim of this study is to investigate the internal denaturation of hair related to protein carbonyls in attempt to gain new insight into age-related changes that occur in hair.
Methods: The degree of carbonylation of the hair structural protein as determined by fluorescent labelling and Western blotting analysis was used to investigate the primary structure of hair protein. The amount of helix, a common conformation in the secondary structure of proteins, in hair in groups of women with different ages was also analysed using infrared microscopy coupled with multivariate curve resolution (MCR). From the results of this, an image of the two-dimensional distribution of the α-helices was generated for the hair taken from each age group. Also, high-pressure differential scanning calorimetry (HPDSC) of the hair in water was performed on the hair taken from each age group to determine the peak temperature of endothermic effect and the enthalpy of denaturation.
Results: We found that the amino group content in hair proteins decreased and Type II keratin, one of the subunits of intermediate filament, was more carbonylated with age. The results of the MCR indicated eight separate components, including components of the secondary structure of proteins, such as α helices and β sheets. Two-dimensional images of the hair cross-sections revealed that the presence of α helices decreased with age. In addition, data from the HPDSC showed that the enthalpy associated with the denaturing temperature also significantly decreased with age.
Conclusion: These results suggest that there is a negative correlation between age and structural integrity of the helix segment in intermediate filament. The results of this study also show that there is a positive correlation between age-related hair denaturation and protein carbonyls.
Objectif: Le vieillissement du cheveu s’accompagne d’une irrégularité de la forme des fibres capillaires, ce qui les fait ressortir dans des directions irrégulières ou les rend plus bouclées, et d’un étalement de celles-ci. On pense que cela est dû à des changements dans la structure des fibres capillaires qui surviennent avec l’âge, et l’une des causes de ces changements pourrait être une augmentation du nombre de protéines carbonyles présentes dans le cheveu. L’objectif de cette étude est d’étudier la dénaturation interne du cheveu liée aux protéines carbonyles afin d’obtenir de nouvelles informations sur les changements liés à l’âge qui surviennent dans le cheveu. MÉTHODES: Le degré de carbonylation de la protéine structurelle du cheveu, déterminé par marquage par fluorescence et analyse par western blotting, a été utilisé pour étudier la structure primaire de la protéine des cheveux. La quantité d’hélices, conformation fréquente de la structure secondaire des protéines, dans les cheveux de groupes de femmes d’âges différents, a également été analysée par microscopie infrarouge couplée à une résolution multivariée de courbes (RCM). À partir des résultats, une image de la distribution bidimensionnelle des hélices alpha a été générée pour les cheveux prélevés dans chaque groupe d’âge. De plus, une calorimétrie différentielle à balayage haute pression (HPDSC) des cheveux dans l’eau a été effectuée sur les cheveux prélevés dans chaque groupe d’âge pour déterminer la température maximale de l’effet endothermique et l’enthalpie de la dénaturation. RÉSULTATS: Nous avons constaté que la teneur en groupe amino dans les protéines capillaires diminuait et que la kératine de type II, l’une des sous-unités du filament intermédiaire, était plus carbonylée avec l’âge. Les résultats de la RCM ont mis en évidence huit composants distincts, y compris des composants de la structure secondaire des protéines, tels que les hélices α et les feuillets β. Des images bidimensionnelles des coupes transversales de cheveux ont révélé que la présence d’hélices alpha diminuait avec l’âge. En outre, les données de l’HPDSC ont montré que l’enthalpie associée à la température de dénaturation diminuait également de manière significative avec l’âge.
Conclusion: Ces résultats suggèrent qu’il existe une corrélation négative entre l’âge et l’intégrité structurelle du segment hélicoïdal dans le filament intermédiaire. Les résultats de cette étude montrent également qu’il existe une corrélation positive entre la dénaturation du cheveu liée à l’âge et les protéines carbonyles.
Keywords: age-related hair; carbonylation; chemical analysis; infrared spectroscopy; multivariate curve resolution.
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